Covid-19 : la quête d’un vaccin universel contre tous les variants enfin terminée ?

Auteur: Jasmine Guillot

Trouver un vaccin universel efficace contre tous les variants du covid, c’est le rêve de beaucoup de chercheurs à l’heure actuelle. Cependant, cette quête n’a rien d’évident, d’autant plus que cela fait des années que les spécialistes cherchent à développer un vaccin contre le virus de la grippe. Quant au SARS-Cov-2, il continue à muter, devenant potentiellement plus résistant. Or, deux nouveaux anticorps neutralisants peuvent mettre la fin de cette quête ! L’un d’entre eux a même le potentiel de neutraliser tous les variants testés par les scientifiques. On fait le point !

Un vaccin universel viendra-t-il au bout des variants ?

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Pour le moment, on dénombre quatre variants d’inquiétude et quatre variants d’intérêt du covid. Et alors que la pandémie continue, d’autres émergeront à coup sûr dans le futur. Pour faire face à cette situation, les spécialistes recommandent l’injection d’une troisième dose pour les individus âgés. Deux nouveaux anticorps neutralisants, publiés il y a quelques jours dans Immunity, sont de taille face au coronavirus et tous ses variants.

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Le premier anticorps (SARS2-38) a été isolé par une équipe de spécialistes américains de la Washington School of Medecin. Il est le seul, parmi les 43 isolés du sérum de souris immunisées avec le receptor binding domain (RBD) du coronavirus, à pouvoir conserver son activité neutralisante pour tous les variants du virus. Quant au second (NT-93), il a été obtenu grâce à un processus similaire par une équipe chinoise. Il est aussi largement neutralisant contre le SARS-CoV-2 et ses variants, mais aussi le SARS-CoV-1. Cependant, il se fixe sur le RBD, mais pas tout à fait de la même façon que SARS2-38.

Source :

Immunity (2021) : « A SARS-CoV-2 Antibody Broadly Neutralizes SARS-related Coronaviruses and Variants by Coordinated Recognition of a Virus Vulnerable Site » ; « A potently neutralizing SARS-CoV-2 antibody inhibits variants of concern by utilizing unique binding residues in a highly conserved epitope ».

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